Benjamin Cressiot
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PROGRAMME DE RECHERCHE

Lire la chimie, la structure et l’information Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique

Mes recherches dĂ©veloppent les nanopores biologiques et artificiels comme des outils d’analyse Ă©lectrique des protĂ©ines, peptides, biomarqueurs de maladies et polymĂšres dĂ©finis en sĂ©quence.

Explorer les axes de recherche Publications sélectionnées

NANOPORES À L’ÉCHELLE DE LA MOLÉCULE UNIQUE
Quelle quantitĂ© d’information molĂ©culaire peut-on extraire d’une seule molĂ©cule ?

Relier l’architecture du pore, le transport molĂ©culaire et les signatures quantitatives de courant ionique.

TransportConformationIsomÚresPTMSéquence
STRATÉGIE SCIENTIFIQUE

Du transport dans les nanopores Ă  l’interprĂ©tation molĂ©culaire

Une expĂ©rience de nanopore ne se limite pas Ă  un Ă©vĂ©nement de dĂ©tection. L’amplitude, la durĂ©e, les fluctuations et la distribution des signaux Ă©lectriques renseignent sur la charge, la forme, la conformation, la dynamique molĂ©culaire et les interactions avec le pore. Mon programme de recherche vise Ă  relier ces observables Ă  des propriĂ©tĂ©s chimiques et structurales prĂ©cises.

AXES DE RECHERCHE

Quatre axes complémentaires

01NANOPORES BIOLOGIQUES

Modifier l’aĂ©rolysine pour en faire un lecteur molĂ©culaire

L’aĂ©rolysine est modifiĂ©e pour devenir un lecteur Ă©lectrique extrĂȘmement sensible des protĂ©ines et des peptides. L’architecture du pore, ses charges internes et les conditions Ă©lectrolytiques sont modulĂ©es afin de contrĂŽler la capture, le transport et la rĂ©solution du signal.

Constrictions modifiéesFlux électroosmotiqueDynamique de transport
Articles représentatifsACS Nano 2025Chemical Science 2025ACS Sensors 2019
02NANOPORES ARTIFICIELS

Transport et détection dans des environnements complexes

Les nanopores artificiels constituent des plateformes robustes pour Ă©tudier le transport molĂ©culaire en milieu confinĂ© et dĂ©tecter des biomarqueurs dans des milieux complexes. Le contrĂŽle de l’environnement polymĂ©rique et l’analyse des donnĂ©es permettent d’étendre la dĂ©tection Ă  des Ă©chantillons contenant du sĂ©rum.

Transport confinéConfinement par PEGApprentissage automatique
Articles représentatifsNature Communications 2026JACS 2026 · Article acceptéACS Nano 2023ACS Nano 2012
03BIOMARQUEURS DE MALADIES

RĂ©soudre des variants molĂ©culaires d’intĂ©rĂȘt clinique

Les signatures nanopores permettent de distinguer des biomarqueurs trÚs proches par leurs résidus terminaux, leur stéréochimie, leur conformation ou leurs modifications post-traductionnelles, y compris dans des matrices biologiques complexes.

IsomÚres peptidiquesConformations & PTMAnalyse dans le sérum
Articles représentatifsSmall 2026ACS Central Science 2024ACS Central Science 2023Nature Communications 2025Small Methods 2026 · Article accepté
04APPLICATIONS ÉMERGENTES

Lecture de l’information molĂ©culaire et d’espĂšces rĂ©actives

La dĂ©tection par nanopore est Ă©tendue au-delĂ  des biomolĂ©cules conventionnelles vers les polymĂšres numĂ©riques dĂ©finis en sĂ©quence et les polysulfures rĂ©actifs impliquĂ©s dans la chimie des batteries lithium–soufre.

PolymÚres numériquesContrÎle du transport, modification des régions de détection et décodage par consensus.PEPR MolecularXiv
Chimie pour l’énergieIdentification Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique des polysulfures et des intermĂ©diaires rĂ©actionnels.PEPR SENSIGA Batteries
Article représentatifCommunications Materials 2020
LECTURE PAR NANOPORE

De la structure du pore à la signature électrique

Trace de courant ionique annotĂ©e montrant l’amplitude de blocage, le temps de rĂ©sidence et les fluctuations du courant
Signatures de courant ionique Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique. L’amplitude du blocage, le temps de rĂ©sidence et les fluctuations des Ă©vĂ©nements fournissent des informations complĂ©mentaires sur l’identitĂ©, la conformation et la dynamique molĂ©culaires.
Structure molĂ©culaire en rotation du nanopore d’aĂ©rolysine
Architecture du nanopore d’aĂ©rolysine. Vue en rotation du pore utilisĂ© comme Ă©lĂ©ment de dĂ©tection Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique. Animation : Nano1FB, PDB 9FM6, CC BY-SA 4.0.
LOGIQUE EXPÉRIMENTALE

Une chaĂźne complĂšte, de la molĂ©cule Ă  l’interprĂ©tation

1

Concevoir l’environnement de dĂ©tection

Pore, membrane, électrolyte, voltage et conditions moléculaires.

2

ContrÎler le transport moléculaire

Capture, orientation, translocation, confinement et interactions.

3

Extraire les signatures électriques

Amplitude de blocage, temps de rĂ©sidence, fluctuations et populations d’évĂ©nements.

4

RĂ©soudre l’identitĂ© molĂ©culaire

Variants chimiques, conformÚres, biomarqueurs et séquences encodées.

ÉTAPES CLÉS

Progression scientifique

Voir les publications →
2012–2015

Transport des protéines à travers des nanopores protéiques et artificiels

Établir les bases mĂ©canistiques du transport confinĂ© des protĂ©ines et de leur dĂ©tection par nanopore.

2018

Adaptateurs biologiques pour les nanopores artificiels

Des protéines de portail viral thermostables utilisées comme éléments de détection programmables.

2024

StĂ©rĂ©ochimie des peptides Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique

Discrimination par nanopore d’un biomarqueur peptidique et de son Ă©nantiomĂšre.

2025

Résolution conformationnelle et isomérique

Identification électrique de variants peptidiques subtils, notamment les isomÚres cis/trans de la proline.

Actuellement

Échantillons complexes et dĂ©codage molĂ©culaire

DĂ©velopper la dĂ©tection de biomarqueurs dans des matrices rĂ©alistes et lire l’information encodĂ©e dans des polymĂšres synthĂ©tiques.

EXPERTISE

Expertise expérimentale et analytique

∿

Électrophysiologie

Acquisition de courants ioniques à faible bruit et analyse événement par événement.

◫

Nanopores protéiques

Détection par aérolysine, contrÎle du transport et modification du pore.

⏥

nanopores artificiels

Transport en milieu confiné et dans des échantillons complexes.

◎

Analyse de biomarqueurs

Protéines, peptides, isomÚres et modifications post-traductionnelles.

â–„

Analyse des données

Signatures multidimensionnelles, classification et apprentissage automatique.

⌁

Design moléculaire

Relier chimie, conformation et lecture par nanopore.

COLLABORATIONS

Faire progresser la science des nanopores à l’interface des disciplines

Les collaborations sont particuliĂšrement pertinentes en chimie des peptides et des protĂ©ines, analyse de biomarqueurs, polymĂšres dĂ©finis en sĂ©quence, modĂ©lisation molĂ©culaire et matĂ©riaux pour l’énergie.

ContactFinancements & innovation
MOLECULAR INFORMATION

De la discrimination de polymÚres connus au décodage de séquences

Nos recherches sur les polymĂšres numĂ©riques dĂ©finis en sĂ©quence visent Ă  Ă©tablir les bases physiques de la lecture de l’information molĂ©culaire Ă  l’échelle de la molĂ©cule unique. L’objectif est de contrĂŽler la capture et la translocation, d’amĂ©liorer la rĂ©solution des signaux de courant ionique et de modifier des nanopores biologiques complĂ©mentaires, afin de passer progressivement de la discrimination de sĂ©quences connues au dĂ©codage d’une information molĂ©culaire inconnue. Cet axe est scientifiquement distinct de la dĂ©tection de biomarqueurs et complĂšte nos travaux collaboratifs sur le stockage molĂ©culaire de l’information.

© 2026 Benjamin Cressiot

Research conducted within LAMBE · CNRS UMR 8587 · CY Cergy Paris Université

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